抄録
ADC-56, a novel extended-spectrum AmpC (ESAC) β-lactamase, was identified in an Acinetobacter baumannii clinical isolate. ADC-56 possessed an R148Q change compared with its putative progenitor, ADC-30, which enabled it to hydrolyze cefepime. Molecular modeling suggested that R148 interacted with Q267, E272, and I291 through a hydrogen bond network which constrained the H-10 helix. This permitted cefepime to undergo conformational changes in the active site, with the carboxyl interacting with R340, likely allowing for better binding and turnover.
| 本文言語 | 英語 |
|---|---|
| ページ(範囲) | 4922-4925 |
| ページ数 | 4 |
| ジャーナル | Antimicrobial agents and chemotherapy |
| 巻 | 55 |
| 号 | 10 |
| DOI | |
| 出版ステータス | 出版済み - 10-2011 |
| 外部発表 | はい |
UN SDG
この成果は、次の持続可能な開発目標に貢献しています
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SDG 3 すべての人に健康と福祉を
All Science Journal Classification (ASJC) codes
- 薬理学
- 薬理学(医学)
- 感染症
フィンガープリント
「Extended-spectrum AmpC cephalosporinase in Acinetobacter baumannii: ADC-56 confers resistance to cefepime」の研究トピックを掘り下げます。これらがまとまってユニークなフィンガープリントを構成します。引用スタイル
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